Les groupements prosthétiques appartiennent à plusieurs catégories moléculaires. La plus connue – l' hème – intervient dans la plupart des réactions de transport de l'oxygène (p. ex.: hémoglobine, myoglobine, hémocyanine…) et d'oxydo-réductions biologiques (p. ex.: cytochrome (chaine de transport d'électrons), chlorophylle, bactériochlorine…). L'hème et d'autres porphyrines contiennent un ionmétallique (fer, magnésium, cobalt...) et sont situées en général au centre de la structure protéique. L'hème et les porphyrines sont indispensables à l'activité biologique de l'ensemble constitué par le groupement prosthétique intimement associé à l'apoprotéine, la composante protéique. Parfois des agrégats d'atomes, notamment les centres fer-soufre, comme Fe2S2 et Fe4S4, se rencontrent dans des protéines dépourvues d'hème[1].
Groupement (partie) d'une molécule "non-azotée" (ne contenant donc pas d'acide aminé) rattaché à la fraction protidique, soit chimiquement, soit physiquement, et qui lui confère ses principales propriétés (Man.-Man. Méd., 1980)[2].
Notes et références
↑M. T. Madigan, K. S. Bender, J. Aiyer, D. H. Buckley, W. M. Sattley, T. D. Brock et D. A. Stahl, Brock Biology of Microorganisms, United Kingdom, Pearson,