Plus précisément, le fructose-6-phosphate est phosphorylé en frutose-1,6-bisphosphate dans le sens glycolytique tandis que le fructose-1,6-bisphosphate est déphosphorylé en fructose-6-phosphate dans le sens néoglucogénétique.
Cette enzyme a été isolée pour la première fois à partir de Entamoeba histolytica[2], un eucaryote. La première plante à partir de laquelle cette enzyme a été isolée est l'ananas[3]. Elle a depuis été isolée dans un grand nombre d'espèces et de tissus de plantes[1].
Notes et références
↑ a et b(en) M Stitt, « Fructose-2,6-Bisphosphate as a Regulatory Molecule in Plants », Annual Review of Plant Physiology and Plant Molecular Biology, vol. 41, , p. 153-185 (DOI10.1146/annurev.pp.41.060190.001101, lire en ligne)
↑(en) Richard E. Reeves, Dorothy J. South, Harold J. Blytt et Lionel G. Warren, « Pyrophosphate:D-fructose 6-phosphate 1-phosphotransferase. A new enzyme with the glycolytic function of 6-phosphofructokinase », Journal of Biological Chemistry, vol. 249, no 24, , p. 7737-7741 (PMID4372217, lire en ligne)
↑(en) Nancy Wieland Carnal et Clanton C. Black, « Pyrophosphate-dependent 6-phosphofructokinase, a new glycolytic enzyme in pineapple leaves », Biochemical and Biophysical Research Communications, vol. 86, no 1, , p. 20–26 (PMID219853, DOI10.1016/0006-291X(79)90376-0, lire en ligne)