D-Arginine déshydrogénase

D-Arginine déshydrogénase

Données clés

N° EC	EC 1.4.99.6

Activité enzymatique

IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

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La D-arginine déshydrogénase, ou D-aminoacide déshydrogénase (anciennement EC 1.4.99.1) est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :

D-arginine + accepteur + H₂O  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  5-guanidino-2-oxopentanoate + NH₃ + accepteur réduit (réaction globale) :

1. D-arginine + accepteur  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  iminoarginine + accepteur réduit
2. iminoarginine + H₂O  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  5-guanidino-2-oxopentanoate + NH₃ (spontané).

Cette enzyme possède une très large spécificité par rapport à son substrat : elle agit sur à peu près tous les acides aminés D^[1] hormis sur le D-glutamate et le D-aspartate ; elle est inactive sur la glycine, et son activité est maximum sur la D-arginine et la D-lysine. Elle utilise du FAD et du fer non héminique comme cofacteurs^[2].

Cette réaction est distincte de celle catalysée par la D-aminoacide oxydase, qui utilise l'oxygène comme second substrat, tandis que la déshydrogénase peut utiliser différents composés comme accepteurs d'électrons, le substrat physiologique étant une coenzyme Q^[1],[3].

Notes et références

1. (en) Kinji Tsukada, « D-amino acid dehydrogenases of Pseudomonas fluorescens », Journal of Biological Chemistry, vol. 241, n^o 19,‎ 10 octobre 1966, p. 4522-4528 (PMID 5925166, lire en ligne)
2. (en) Paula J. Olsiewski, Gregory J. Kaczorowski et Christopher Walsh, « Purification and Properties of D-Amino Acid Dehydrogenase, an Inducible Membrane-bound Iron-sulfur Flavoenzyme from Escherichia coli B », Journal of Biological Chemistry, vol. 255, n^o 10,‎ 25 mai 1980, p. 4487-4494 (PMID 6102989, lire en ligne)
3. (en) H. Jones et W.A. Venables, « Effects of solubilisation on some properties of the membrane-bound respiratory enzyme D-amino acid dehydrogenase of Escherichia coli », FEBS Letters, vol. 151, n^o 2,‎ 24 janvier 1983, p. 189-192 (PMID 6131836, DOI 10.1016/0014-5793(83)80066-0, lire en ligne)