La première étape de cette voie consiste en la réduction du peroxyde d'hydrogène H2O2 en eau H2O par une ascorbate peroxydase (APX) à l'aide d'ascorbate comme donneur d'électron. Le radicalmonodéshydroascorbate issu de l'oxydation de l'ascorbate se dismute en ascorbate et déshydroascorbate ; il peut également redonner de l'ascorbate sous l'action d'une monodéshydroascorbate réductase à NADH[2]. Le déshydroascorbate issu de la dismutation du monodéshydroascorbate est réduit en ascorbate sous l'action d'une glutathion déshydrogénase à ascorbate avec conversion concomitante de deux molécules de glutathion GSH en une molécule de disulfure de glutathion GSSG. Ce dernier est à son tour réduit en glutathion par une glutathion réductase à l'aide de NADPH comme donneur d'électrons. De cette façon, à la fois l'ascorbate et le glutathion sont régénérés à l'issue de ces réactions, tandis qu'un flux d'électrons s'établit du NADPH vers H2O2. La réduction du déshydroascorbate peut être aussi bien non enzymatique que catalysée par une glutathion déshydrogénase à ascorbate comme la glutathion S-transférase oméga-1 ou une glutarédoxine[3],[4].
Chez les plantes, le cycle glutathion-ascorbate se déroule dans le cytosol, les mitochondries, les plastes et les peroxysomes[5],[6]. Dans la mesure où le glutathion, l'ascorbate et le NADPH sont présents à concentration élevée dans les cellules des plantes, on pense que le cycle glutathion-ascorbate joue un rôle essentiel dans la détoxication du H2O2 ; il existe cependant d'autres enzymes (peroxydases), comme les peroxyrédoxines et les glutathion peroxydases, qui utilisent les thiorédoxines ou les glutarédoxines comme substrats réducteurs, et qui interviennent également dans l'élimination du peroxyde d'hydrogène chez les plantes[7].
↑(en) William W. Wells et Dian Peng Xu, « Dehydroascorbate reduction », Journal of Bioenergetics and Biomembranes, vol. 26, no 4, , p. 369-377 (PMID7844111, DOI10.1007/BF00762777, lire en ligne)
↑(en) Astrid K. Whitbread, Amir Masoumi, Natasha Tetlow, Erica Schmuck, Marjorie Coggan et Philip G. Board, « Characterization of the Omega Class of Glutathione Transferases », Methods in Enzymology, vol. 401, , p. 78-99 (PMID16399380, DOI10.1016/S0076-6879(05)01005-0, lire en ligne)
↑(en) Nicolas Rouhier, Eric Gelhaye et Jean-Pierre Jacquot, « Exploring the active site of plant glutaredoxin by site-directed mutagenesis », FEBS Letters, vol. 511, nos 1-3, , p. 145-149 (PMID11821065, DOI10.1016/S0014-5793(01)03302-6, lire en ligne)
↑(en) Ana Jiménez, José A. Hernández, Gabriela Pastori, Luis A. del Río et Francisca Sevilla, « Role of the Ascorbate-Glutathione Cycle of Mitochondria and Peroxisomes in the Senescence of Pea Leaves », Plant Physiology, vol. 118, no 4, , p. 1327-1335 (PMID9847106, PMCID34748, DOI10.1104/pp.118.4.1327, lire en ligne)
↑(en) Nicolas Rouhier, Stéphane D. Lemaire et Jean-Pierre Jacquot, « The Role of Glutathione in Photosynthetic Organisms: Emerging Functions for Glutaredoxins and Glutathionylation », Annual Review of Plant Biology, vol. 59, , p. 143-166 (PMID18444899, DOI10.1146/annurev.arplant.59.032607.092811, lire en ligne)
