Trimetilamina-N-óxido reductasa (citocromo)

Trimetilamina N-óxido reductasa (citocromo)
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica
Número EC	1.7.2.3
Número CAS	37256-34-1
Ontología génica Actividad enzimática AmiGO / EGO
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
PubMed (Búsqueda)	[1]
PMC (Búsqueda)	[2]
v t e

La Trimetilamina N-óxido reductasa (citocromo) (EC 1.7.2.3) es una enzima que cataliza la siguiente reacción química:

trimetilamina + 2 (ferricitocromo c) + H
2O ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ N-óxido de trimetilamina + 2 (ferrocitocromo c) + 2 H+

Por lo tanto los dos sustratos de esta enzima son trimetilamina, agua y dos citocromo c oxidados; mientras que sus tres productos son N-óxido de trimetilamina, dos citocromo c reducidos y iones hidrógeno.

Clasificación

Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, más específicamente a aquellas oxidorreductasas que actúan utilizando compuestos nitrogenados como dadores de electrones y con un citocromo como aceptor.

Nomenclatura

El nombre sistemático de esta clase de enzimas es trimetilamina:citocromo c oxidorreductasa. Otros nombres de uso común pueden ser TMAO reductasa, y TOR.

Estructura y función

Esta enzima forma parte de la cadena de transporte de electrones de algunos microorganismos, ha sido aislada de Escherichia coli y de la bacteria fotosintética Roseobacter denitrificans. El óxido de trimetilamina se encuentra en forma abundante en los tejidos de los peces, y la reducción bacteriana de este compuesto a trimetilamina, un compuesto mucho más oloroso; constituye uno de los principales procesos por los cuales se echa a perder el pescado. El citocromo c presente en la bacteria fotosintética es una proteína pentaheme. Contiene bis(molibdopterina guanina dinucleótido)molibdeno como cofactor. El agente reductor es un citocromo c multiheme unido a membrana. También es capaz de reducir DMSO a dimetilsulfuro.

Referencias

• Arata H, Shimizu M, Takamiya K (1992). «Purification and properties of trimethylamine N-oxide reductase from aerobic photosynthetic bacterium Roseobacter denitrificans». J. Biochem. 112 (4): 470-5. PMID 1337081. 

• Gon S, Giudici-Orticoni MT, Méjean V, Iobbi-Nivol C (2001). «Electron transfer and binding of the c-type cytochrome TorC to the trimethylamine N-oxide reductase in Escherichia coli». J. Biol. Chem. 276 (15): 11545-51. PMID 11056172. doi:10.1074/jbc.M008875200. Archivado desde el original el 29 de septiembre de 2007. Consultado el 22 de febrero de 2015. 

• Barrett EL, Kwan HS (1985). «Bacterial reduction of trimethylamine oxide». Annu. Rev. Microbiol. 39: 131-49. PMID 3904597. doi:10.1146/annurev.mi.39.100185.001023. 

• Knablein J, Dobbek H, Ehlert S, Schneider F (1997). «Isolation, cloning, sequence analysis and X-ray structure of dimethyl sulfoxide/trimethylamine N-oxide reductase from Rhodobacter capsulatus». Biol. Chem. 378 (3-4): 293-302. PMID 9165084. doi:10.1515/bchm.1997.378.3-4.293. 

• Czjzek M, Dos Santos JP, Pommier J, Giordano G, Mejean V, Haser R (1998). «Crystal structure of oxidized trimethylamine N-oxide reductase from Shewanella massilia at 2.5 A resolution». J. Mol. Biol. 284 (2): 435-47. PMID 9813128. doi:10.1006/jmbi.1998.2156. 

• Datos: Q3574959