Estructura en rotación de un fragmento scFv en el que se destacan las regiones determinantes de la complementariedad (CDR), es decir, las que definen el contacto y la especificidad por el antígeno.
Un anticuerpo monocatenario, fragmento Fv monocatenario o scFv es la fusión de las regiones variables de las cadenas pesada y ligera de las inmunoglobulinas, unidas mediante un péptido conector. Éste está formado habitualmente por residuos de glicina (para aportarle flexibilidad) y de serina o treonina para darle solubilidad.
Esta molécula quimérica mantiene la especificidad de la inmunoglobulina original, a pesar de la eliminación de las regiones constantes y la introducción del péptido conector. La imagen de la derecha muestra cómo estas modificaciones dejan inalterada la estructura de la región del anticuerpo que reconoce el antígeno.
Estas moléculas se crearon originalmente para facilitar la confección de bibliotecas de expresión en fago (phage display) donde es muy conveniente expresar el dominio de unión al antígeno como un único péptido. Por otra parte, los scFv se pueden crear directamente a partir de cadenas ligeras y pesadas subclonadas, derivadas de un hibridoma.
Los fragmentos variables monocatenarios carecen de la región constante Fc que se encuentra en las moléculas de anticuerpo completas y, por ello, de los lugares de anclaje habituales que se utilizan para purificarlos (p. ej., usando proteína A o proteína G). Estos fragmentos pueden purificarse o inmovilizarse empleando Proteína L, ya que ésta interacciona con la región variable de las cadenas ligeras kappa.
