Darstellung der Strukturebenen der Proteinfaltung mit Fokus auf die Tertiärstruktur anhand des Proteins 1EFN
Unter Tertiärstruktur versteht man in der Biochemie den übergeordneten räumlichen Aufbau von Proteinen, Nukleinsäuren oder anderen Makromolekülen, die aus einer Einzelnen oder mehreren Ketten bestehen.[1][2] Sie ist aus mehreren Elementen der Sekundärstruktur zusammengesetzt und ist, genau wie die Sekundärstruktur, bereits in der Primärstruktur codiert.
Der Tertiärstruktur übergeordnet ist die Quartärstruktur. Die hierarchische Einteilung in Primärstruktur, Sekundärstruktur, Tertiärstruktur und Quartärstruktur wurde 1952 durch Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang vorgeschlagen.
Insbesondere bei Proteinen ist die dreidimensionale Struktur charakteristisch und für die biologische Funktion unbedingt notwendig. Während beziehungsweise nach der Herstellung des Proteins durch Translation einer mRNA wird das Protein durch Proteinfaltung in die biologisch wirksame Form überführt. Dieser Vorgang wird u. a. durch Chaperone unterstützt.
Bei einem globulären Protein wird die energetisch treibende Kraft für die Faltung der einzelnen Sekundärstrukturelemente durch die Kauzmann-Regel beschrieben: die hydrophoben Bereiche sind im Inneren, während die hydrophilen und/oder geladenen Bereiche dem wässrigen Milieu zugewandt sind (siehe auch hydrophober Effekt). Die Sekundärstrukturen lagern sich zu definierten Elementen zusammen. Bekannte Proteinfaltungsklassen sind zum Beispiel das 3- oder 4-Helix-Bündel, das β-Fass, das β-Sandwich oder das TIM-Fass.
