Opis i tipskii udžbenik označavaju anhidridne veze kao ""visokoenergetske veze"". P-O veze su u stvari prilično jake (~30 kJ/mol jače od C-N veza)[2][3] a njih nije posebno lahko slomiti. Kao što je navedeno u nastavku, energija se oslobađa hidrolizom ATP-a. Međutim, kada su P-O veze prekinute, potreban je "unos" energije. Formiranje novih veza i nižeenergetskog anorganskog fosfata uz oslobađanje veće količine energije smanjuje ukupnu energiju sistema i čini ga stabilnijim.[1]
Hidrolizafosfatnih grupa u ATP-u je posebno egzhotermna, jer je rezultirajući neorganski molekulski ion fosfata u velikoj mjeri stabiliziran višestrukim rezonantnim strukturama, stvarajući proizvode (ADP i P< sub>i) manje energije od reaktanta (ATP). Visoka gustoća negativnog naboja povezana sa tri susjedne fosfatne jedinice ATP-a također destabilizira molekulu, čineći je višeenergetskom. Hidroliza ublažava neke od ovih elektrostatskih odbijanja, oslobađajući korisnu energiju u procesu izazivajući konformacijske promjene u strukturi enzima.
Kod ljudi, otprilike 60 % energije oslobođene hidrolizom ATP-a proizvodi metaboličku toplinu, a ne pokreće stvarne reakcije koje se odvijaju.[4]
Zbog kiselo-baznih svojstava ATP-a, ADP-a i neorganskog fosfata, hidroliza ATP-a ima učinak na snižavanje pH reakcijskog medija. Pod određenim uslovima, visoki nivoi hidrolize ATP-a mogu doprineti laktoacidozi.
Količina proizvedene energije
Hidroliza terminalne fosfoanhidridne veze je visoko egzoterman proces. Količina oslobođene energije zavisi od uslova u određenoj ćeliji. Konkretno, energija koja se oslobađa ovisi o koncentracijama ATP-a, ADP-a i Pi. Kako koncentracije ovih molekula odstupaju od vrijednosti u ravnoteži, vrijednost Gibbsove slobodne energije promjene (ΔG) će biti sve drugačija. U standardnim uslovima (koncentracije ATP, ADP i Pi su jednake 1M, koncentracija vode je jednaka 55 M) vrijednost ΔG je između -28 do -34 kJ/mol .[5][6]
Raspon vrijednosti ΔG postoji jer ova reakcija ovisi o koncentraciji kationa Mg2+, koji stabiliziraju molekulu ATP-a. Ćelijsko okruženje također doprinosi razlikama u vrednosti ΔG jer hidroliza ATP-a zavisi ne samo od proučavane ćelije, već i od okolnog tkiva, pa čak i od odjeljka unutar ćelije. Varijabilnost vrijednosti ΔG je stoga za očekivati.[6]
Odnos između standardne Gibbsove promjene otkriva slobodne energije ΔrGo i hemijske ravnoteže. Ovaj odnos je definisan jednadžbom ΔrGo = –RT ln(K), gdje je K ' je konstanta ravnoteže, koja je jednaka reakcijskom kvocijentuQ u ravnoteži. Standardna vrijednost ΔG za ovu reakciju je, kao što je spomenuto, između –28 i -đ–34 kJ/mol; međutim, eksperimentalno određene koncentracije uključenih molekula otkrivaju da reakcija nije u ravnoteži.[6] S obzirom na ovu činjenicu, poređenje između konstante ravnoteže, K, i reakcijskog kvocijenta, Q, pruža uvid. K uzima u obzir reakcije koje se odvijaju u standardnim uslovima, ali u ćelijskom okruženju koncentracije uključenih molekula (ATP, ADP i Pi) su daleko od standardnih 1 M. Zapravo, koncentracije se prikladnije mjere u mM, što je manje od M za tri reda veličine.[6] Koristeći ove nestandardne koncentracije, izračunata vrijednost Q je mnogo manje od jednog. Povezujući Q sa ΔG, koristeći jednadžbu ΔG = ΔrGo + RT ln(Q), gdje je ΔrGo standardna promjena Gibbsove slobodne energije za hidrolizu ATP-a, to je utvrdili da je veličina ΔG mnogo veća od standardne vrijednosti. Nestandardni uslovi ćelije zapravo rezultiraju povoljnijom reakcijom.[7]
U jednoj posebnoj studiji, da bi se odredio ΔGin vivo kod ljudi, izmjerena je koncentracija ATP-a, ADP-a i Pi pomoću nuklearne magnetne rezonance.[6] U ljudskim mišićnim ćelijama u mirovanju, koncentracija ATP-a je bila oko 4 mM, a koncentracija ADP-a bila je oko 9 μM. Unos ovih vrijednosti u gornje jednačine daje ΔG = –64 kJ/mol. Nakon ishemije, kada se mišić oporavlja od vježbanja, koncentracija ATP-a je samo 1 mM, a koncentracija ADP-a je oko 7 μM. Stoga bi apsolutni ΔG bio čak –69 kJ/mol.[8]
Upoređujući standardnu vrijednost ΔG i eksperimentalnu vrijednost ΔG, može se vidjeti da je energija oslobođena hidrolizom ATP-a, mjerena kod ljudi, skoro dvostruko veća od energije proizvedeno pod standardnim uslovima.[6][7]
Zharova, T. V.; Vinogradov, A. D. (2003). "Proton-Translocating ATP-synthase of Paracoccus denitrificans: ATP- Hydrolytic Activity". Biochemistry. Moscow. 68 (10): 1101–1108. doi:10.1023/A:1026306611821. PMID14616081. S2CID19570212.
Kamerlin, S. C.; Warshel, A. (2009). "On the energetics of ATP hydrolysis in solution". Journal of Physical Chemistry. B. 113 (47): 15692–15698. doi:10.1021/jp907223t. PMID19888735.
Bergman, C.; Kashiwaya, Y.; Veech, R. L. (2010). "The effect of pH and Free Mg2+ on ATP Linked Enzymes and the Calculation of Gibbs Free Energy of ATP Hydrolysis". Journal of Physical Chemistry. B. 114 (49): 16137–16146. doi:10.1021/jp105723r. PMID20866109.
Berg, J. M.; Tymoczko, J. L.; Stryer, L. (2011). Biochemistry (International izd.). New York: W. H. Freeman. str. 287.
Strategi Solo vs Squad di Free Fire: Cara Menang Mudah!